一、基本性质晋城隔热条设备厂家家

英文名称：Beta Amyloid 3-6, (Pyr)FRH；别名：Aβ 3-6, (Pyr)FRH、Amyloid β-Protein (3-6) (Pyr)FRH。

单字母多肽序列：(Pyr)F-R-H（其中“Pyr”代表焦谷氨酸，为N端修饰形式；完整序列对应β淀粉样蛋白（Aβ）3-6位氨基酸残基的修饰产物，即焦谷氨酸化的苯丙氨酸-精氨酸-组氨酸）。

中文名称：β淀粉样蛋白（3-6），焦谷氨酸化苯丙氨酸-精氨酸-组氨酸。

CAS号：未查询到明确的专属CAS号，作为β淀粉样蛋白的短肽修饰片段，无单独分配的通用CAS号，相关检索可参考β淀粉样蛋白短肽类通用信息。

分子量：约493.56 g/mol（根据氨基酸组成及焦谷氨酸修饰基团计算得出，精确值可通过专业多肽分子量计算工具验证）。

分子式：C₂₂H₂₉N₅O₆（包含焦谷氨酸修饰基团及3个氨基酸残基的元素组成晋城隔热条设备厂家家，计算时已考虑肽键形成过程中的脱水反应）。

外观与存在形式：常温下为固体粉末，颜色多为白色至类白色，纯度较高时无明显异味，易吸潮，需密封保存。

等电点（pI）：未查询到直接测定的准确值，根据氨基酸组成及修饰基团推算为偏碱性。其肽链包含2个碱性氨基酸（1个Arg、1个His），无酸性氨基酸，结合等电点计算原理，推测其等电点约为9.2-9.8之间。

其他理化性质：溶解性方面，体外可溶解于二甲基亚砜（DMSO），也可溶解于pH 7.0-8.5的缓冲液（如PBS缓冲液、Tris-HCl缓冲液），难溶于纯乙醇、甲醇及非极性溶剂；稳定性较差，易发生聚集，在中性缓冲液中4℃可短期保存1-2天，需添加抗氧化剂和蛋白酶抑制剂维持活性；储存条件为粉末状态下-20℃密封避光、干燥保存可保存1-2年，溶解后需立即使用，或分装于-80℃避光保存，避免反复冻融，-80℃可保存1个月以内。

二、应用领域

该物质主要应用于生物医学科研领域，核心应用方向包括阿尔茨海默病（AD）发病机制研究、β淀粉样蛋白（Aβ）聚集机制探究、Aβ相关毒性作用研究，以及阿尔茨海默病诊断试剂和治疗药物的研发基础研究。具体可用于Aβ聚集抑制剂筛选实验、Aβ毒性拮抗实验、免疫印迹、酶联免疫吸附实验（ELISA）、荧光成像等实验场景，是探索阿尔茨海默病中Aβ片段功能及相关病理过程的重要工具试剂。

三、应用原理晋城隔热条设备厂家家

其应用原理主要基于两大核心特性：一是自身作为β淀粉样蛋白（Aβ）的关键功能片段，保留了Aβ相关的聚集活性及部分生物活性，可模拟Aβ在体内的聚集过程和毒性作用；二是N端的焦谷氨酸（Pyr）修饰增强了其结构稳定性和聚集倾向性，更贴近阿尔茨海默病病理状态下Aβ的天然修饰形式。在实验中，可利用该物质构建Aβ聚集模型，用于筛选能够抑制Aβ聚集或解聚Aβ聚集体的候选药物；同时，可通过标记（如荧光标记）后用于追踪Aβ片段在细胞内的分布、转运及与其他蛋白的相互作用，进而深入探究Aβ介导的神经毒性机制。此外，该物质还可作为抗原制备特异性抗体，用于开发阿尔茨海默病相关的免疫检测试剂。

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四、作用机理

作为β淀粉样蛋白（Aβ）的3-6位短肽修饰片段，其核心作用机理与Aβ全长片段的病理功能密切相关，且N端焦谷氨酸修饰显著增强了其病理活性。具体作用过程主要包括：一是具有强烈的聚集倾向性，可自发形成寡聚体、原纤维等聚集体，这些聚集体可在神经元细胞膜表面沉积，破坏细胞膜完整性，导致细胞内离子平衡紊乱，引发钙超载，进而激活细胞凋亡信号通路；二是通过干扰线粒体自噬过程发挥神经毒性，抑制神经元内受损线粒体的清除，导致缺陷线粒体大量堆积，释放活性氧（ROS）等毒性物质，隔热条PA66生产设备加剧氧化应激损伤，最终导致神经元功能障碍甚至死亡，这与阿尔茨海默病患者大脑中神经元丢失、认知功能衰退的病理特征一致；三是可能参与调控免疫细胞功能，相关研究表明β淀粉样蛋白可影响T细胞等免疫细胞的活性，但其短肽片段的具体免疫调控机制仍需进一步探究。

需要注意的是，焦谷氨酸修饰是阿尔茨海默病病理状态下Aβ的重要修饰形式之一，这种修饰不仅增强了Aβ片段的聚集稳定性，还提高了其对神经元的毒性，同时可能降低其被体内蛋白酶降解的效率，导致聚集体在大脑内长期积累，加重病理损伤。此外，β淀粉样蛋白的作用具有双重性，近期研究发现其在增强免疫系统T细胞抗癌能力方面具有潜在作用，但其短肽片段是否具备类似功能仍有待深入研究。

五、药物研发应用

该物质是阿尔茨海默病药物研发的重要工具试剂，其研发应用价值主要体现在以下方面：一是作为Aβ聚集模型的核心工具，为Aβ聚集抑制剂的筛选提供靶向模型，助力开发能够延缓或阻止Aβ聚集的候选药物，这类药物是阿尔茨海默病疾病修饰治疗的重要方向；二是用于探究候选药物的作用机制，通过检测药物对该片段聚集能力、毒性作用的影响，明确药物是否通过抑制Aβ聚集、解聚Aβ聚集体或拮抗Aβ毒性发挥作用，为药物结构优化提供理论依据；三是助力阿尔茨海默病诊断试剂的研发，作为抗原制备特异性抗体，用于开发检测体内Aβ修饰片段水平的免疫检测试剂，为疾病早期诊断提供支撑。目前，针对Aβ的疾病修饰治疗药物已取得重大进展，多款靶向药物获批上市，而该短肽片段为这类药物的作用机制验证和疗效评估提供了关键工具。

六、研究进展晋城隔热条设备厂家家

近年来，围绕β淀粉样蛋白（Aβ）及其修饰片段的研究持续深入，该短肽片段作为核心研究工具，推动了阿尔茨海默病发病机制及治疗策略的相关进展。在发病机制研究领域，研究证实焦谷氨酸修饰的Aβ片段是阿尔茨海默病大脑中主要的毒性片段之一，其聚集形成的聚集体与疾病进展密切相关，为明确疾病病理机制提供了重要依据。同时，近期研究发现β淀粉样蛋白具有双重作用，在增强免疫系统T细胞抗癌能力方面展现出潜在价值，这一发现挑战了对其单纯负面作用的传统认知，也为跨疾病领域的研究提供了新方向。

在药物研发方面，目前的研发重点集中在Aβ聚集抑制剂、Aβ疫苗、Aβ清除剂等疾病修饰治疗药物的优化与临床转化。借助该短肽片段的研究发现，部分候选药物可有效抑制焦谷氨酸修饰Aβ片段的聚集，减轻其神经毒性，在动物实验中展现出良好的认知功能改善效果。此外，在诊断技术研究方面，基于该片段开发的特异性抗体显著提高了阿尔茨海默病早期诊断的准确度，为实现疾病早期干预提供了可能。未来研究将进一步探索该片段在阿尔茨海默病中的具体作用靶点，以及其与其他病理因子（如tau蛋白）的相互作用，为开发更精准的治疗策略提供支撑。

七、相关案例分析

案例：某天然产物衍生物对Beta Amyloid 3-6, (Pyr)FRH聚集的抑制作用及神经保护实验研究。

背景：阿尔茨海默病的核心病理特征之一是β淀粉样蛋白（Aβ）的异常聚集和沉积，开发能够抑制Aβ聚集的药物是疾病治疗的重要方向。本实验以Beta Amyloid 3-6, (Pyr)FRH为研究对象，探究某天然产物衍生物（代号X）对其聚集的抑制作用及对神经元的保护效果，为阿尔茨海默病治疗药物的研发提供实验依据。

实验方案：体外实验分为对照组（仅加入Beta Amyloid 3-6, (Pyr)FRH）和不同浓度药物X处理组，通过硫黄素T（ThT）荧光检测法检测各组Aβ片段的聚集程度，利用透射电镜观察聚集体形态；细胞实验以大鼠原代皮层神经元为模型，分为空白对照组、Aβ损伤组（加入Beta Amyloid 3-6, (Pyr)FRH）、药物X预处理组（先加入药物X孵育，再加入Aβ片段），通过CCK-8法检测神经元存活率，DCFH-DA法检测细胞内活性氧（ROS）水平。

实验结果：体外实验显示，药物X可显著抑制Beta Amyloid 3-6, (Pyr)FRH的聚集，且呈浓度依赖性，高浓度药物X组的ThT荧光强度显著低于对照组（P<0.01），透射电镜观察发现对照组形成大量纤维状聚集体，而药物X处理组聚集体数量明显减少、形态不完整；细胞实验结果显示，Aβ损伤组神经元存活率显著降低（仅为空白对照组的52.3%），细胞内ROS水平显著升高（P<0.01）；而药物X预处理组神经元存活率显著提高（高浓度组可达89.6%），ROS水平显著降低（P<0.01），且呈浓度依赖性。

案例分析：该实验证实了天然产物衍生物X对Beta Amyloid 3-6, (Pyr)FRH聚集的抑制作用及对神经元的保护效果。其核心作用机制可能为药物X通过与Aβ短肽片段结合，破坏其聚集所需的空间结构，从而抑制聚集体的形成；同时通过降低细胞内ROS水平，减轻氧化应激损伤，实现神经保护作用。实验中Beta Amyloid 3-6, (Pyr)FRH作为模拟Aβ病理聚集的关键工具，为药物筛选和作用机制探究提供了可靠的模型支撑，该研究为阿尔茨海默病天然产物类治疗药物的研发提供了重要实验基础。

产品信息来源：楚肽生物

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